什么是抗肌萎缩蛋白结合蛋白，它有哪些特点

目前研究表明，细胞膜上分布着一组骨架蛋白，共同维系着细胞膜的稳定性，称为抗肌萎缩蛋白结合蛋白（dystrophin-associated protein）。包括 dystrophin（抗肌萎缩蛋白）、dystroglycancomplex,DG（肌营养不良蛋白聚糖复合体）、sarcoglycans（肌聚多糖）复合体、syntrophin复合体等。这些蛋白与细胞外基质蛋白（laminin）发生联结，最近解释dystrophin减少引起肌无力的机制是与这些联结的失调有关，是肌纤维膜不稳定导致肌纤维坏死。

抗肌萎缩蛋白有什么特点

抗肌萎缩蛋白是细胞骨架蛋白,存在于骨骼肌、心肌、平滑肌和脑中,位于肌纤维膜的胞浆面，假性肥大型进行性肌营养不良症（DMD）已确认DMD的基因位点在X染色体XP21.1至XP21.3上，该基因是迄今发现的人类最大的基因，基因组长2500kb，含有79个外显子，编码3685个氨基酸，从Ｎ端到Ｃ端分为四个功能区:Ｎ端的肌动蛋白结合区,三螺旋结构区,半胱氨基酸富含区和羧基末端区，肌动蛋白结合区有240个氨基酸。三螺旋结构区,有2400个氨基酸,即构成抗肌萎缩蛋白大部分体积;这部分的基因能在大量突变后仍有弱的表达。第3区包括150个氨基酸,因有大量胱氨酸而被称为胱氨酸富集区;抗肌萎缩蛋白联结蛋白(ＤＡＰ)中的β-dystroglycan在此区与抗肌萎缩蛋白结合。羧基末端区由420个氨基酸组成,其一级结构类似抗肌萎缩蛋白亲缘蛋白。syntrophin与抗肌萎缩蛋白在此区结合;由71-74号外显子表达,此区可被选择性剪接;此区突变严重影响表型,提示此区对抗肌萎缩蛋白的稳定性极为重要。组成427 kD的抗肌萎缩蛋白（dystrophin，Dys）分布于骨胳肌和心肌细胞膜的质膜面，起细胞支架作用，在维持肌纤维的完整性和抗牵拉方面发挥必不可少的功能。患者因基因缺陷（缺失或突变）而导致肌细胞内缺乏Dys，造成功能缺失而发病。由于此基因巨大，故突变率很高，研究表明60%至70%的DMD是由于基因缺失或重复突变所至，不同的突变产生不同的等位基因，出现不同的病态。目前对Dys的研究较多，正常骨骼肌含有足量及结构正常的Dys，而Duchenne型Dys几乎缺如，不足正常人的3%；而85%Berker型主要表现为分子量的改变，其余15%患者为蛋白含量减少。